Амфотерность одной молекулы — и из этого простого свойства строится вся архитектура жизни: от пептидной связи до третичной структуры фермента.
Аминокислоты содержат одновременно аминогруппу –NH2 (основную) и карбоксильную группу –COOH (кислотную). α-аминокислоты (обе группы у соседних атомов углерода) — строительные блоки белков, их 20 стандартных видов.
В твёрдом виде и в растворе аминокислота существует не в нейтральной форме H2N-CHR-COOH, а как внутренняя соль: +H₃N-CHR-COO- — карбоксильная группа отдаёт протон аминогруппе внутри той же молекулы. Именно поэтому аминокислоты — твёрдые кристаллические вещества с высокой t плавления (как соли), а не летучие жидкости.
Аминокислота реагирует и как кислота, и как основание — в зависимости от партнёра.
В зависимости от pH среды аминокислота может нести суммарный + заряд (кислая среда, обе группы протонированы), суммарный − заряд (щелочная среда) или быть цвиттер-ионом с нулевым суммарным зарядом (изоэлектрическая точка). Это свойство используют в электрофорезе для разделения белков.
| Название | Формула | Особенность |
|---|---|---|
| глицин | H₂N-CH₂-COOH | простейшая, единственная без хиральности |
| аланин | CH₃-CH(NH₂)-COOH | простейшая с хиральным центром |
| цистеин | HS-CH₂-CH(NH₂)-COOH | содержит SH — образует дисульфидные мостики |
| глутаминовая к-та | HOOC-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH | 2 группы COOH — кислая аминокислота |
| лизин | H₂N-(CH₂)₄-CH(NH₂)-COOH | 2 группы NH₂ — основная аминокислота |
H₂N-CH₂-COOH + H₂N-CH(CH₃)-COOH → H₂N-CH₂-CO-NH-CH(CH₃)-COOH + H₂O
Карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой другой (реакция поликонденсации) — образуется пептидная (амидная) связь –CO-NH– и выделяется вода. Много таких связей подряд → полипептид/белок.
Последовательность аминокислот в цепи (самая простая, линейная).
α-спираль или β-складка, держится водородными связями между -NH и -C=O.
3D-укладка цепи, держится дисульфидными мостиками S-S, ионными и гидрофобными взаимодействиями.
Объединение нескольких полипептидных цепей в комплекс (например, гемоглобин).
Боковая группа –SH цистеина способна окисляться с образованием дисульфидного мостика (–S–S–) с другим цистеином той же цепи — это ковалентная связь, которая жёстко «сшивает» удалённые участки полипептида и стабилизирует третичную структуру. Разрушение таких мостиков (восстановителем) — один из механизмов денатурации, важный, например, при химической завивке волос (кератин богат цистеином).
Денатурация — разрушение вторичной/третичной/четвертичной структуры под действием нагрева, кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов, спирта — без разрыва пептидных связей (первичная структура сохраняется). Белок теряет биологическую активность.
На пептидную связь (любой белок/пептид от 2+ звеньев). Свежеосаждённый Cu(OH)2 + щёлочь → сине-фиолетовое окрашивание.
На ароматические аминокислоты в составе белка (фенилаланин, тирозин, триптофан). Конц. HNO3, нагрев → жёлтое окрашивание (нитрование кольца).
Если в белке нет ароматических аминокислот (нет фенильных колец) — реакция может быть слабой или отсутствовать. А биуретовая реакция сработает на любой пептид/белок независимо от состава, потому что реагирует именно на повторяющуюся пептидную связь.
Глицин H2NCH2COOH (M=75) + аланин CH3CH(NH2)COOH (M=89) → дипептид + H2O.
M(дипептида) = 75 + 89 − 18 (вода) = 146 г/моль.
Если взять по 0,1 моль каждой кислоты (полная реакция без остатка): m(дипептида) = 0,1 × 146 = 14,6 г.
Аминокислота несёт сразу две противоположные группы: кислотную –COOH и основную –NH₂. Отсюда и амфотерность, и способность сшиваться в цепи.
Группа –NH₂ стоит у первого после карбоксила атома углерода (его называют α). Все природные аминокислоты, из которых построены белки, — именно α-аминокислоты. Их около двадцати, и различаются они только радикалом R.
Если групп –COOH и –NH₂ поровну (глицин, аланин) — среда нейтральная. Больше карбоксильных групп → среда кислая. Больше аминогрупп → щелочная. Просто сравни, чего в формуле больше.
Первичная — последовательность аминокислот, держится пептидными связями (прочные, ковалентные). Вторичная — спираль, держится водородными связями. Третичная — глобула, держится дисульфидными мостиками, ионными и гидрофобными взаимодействиями. Четвертичная — объединение нескольких глобул (гемоглобин).
Денатурация (нагревание, кислоты, соли тяжёлых металлов, спирт) разрушает вторичную и третичную структуру, но первичная сохраняется — пептидные связи целы. Свернувшийся белок яйца остаётся белком. Гидролиз рвёт сами пептидные связи и разбирает белок обратно на аминокислоты.
Считаем группы: карбоксильных две, аминогруппа одна. Кислотных групп больше → среда кислая, pH < 7, лакмус покраснеет. Обратный пример — лизин с двумя группами –NH₂ и одной –COOH: там среда щелочная.
Ответь мысленно, потом раскрой карточку.
Они существуют как биполярные ионы (цвиттер-ионы) — внутренние соли с сильным ионным притяжением между молекулами, как у обычных солей.
Биуретовая реакция — сине-фиолетовое окрашивание с Cu(OH)2/NaOH.
Жёлтое окрашивание при действии конц. HNO3 — указывает на наличие ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин) в составе белка.
Разрушение вторичной/третичной/четвертичной структуры под действием нагрева, кислот, солей тяжёлых металлов и т.п. Первичная структура (последовательность аминокислот) сохраняется — рвутся не пептидные, а более слабые связи.
Амфотерность — молекула содержит и кислотную (COOH), и основную (NH2) группы, реагирует с обоими типами реагентов.
Его группа –SH образует дисульфидные мостики (–S–S–) с другим цистеином, ковалентно «сшивая» удалённые участки цепи и стабилизируя пространственную структуру.
Они вызывают денатурацию белка (например, слизистой желудка), связывая его в нерастворимый комплекс — это создаёт защитный барьер и связывает часть самого яда, если он тоже белковой природы или реагирует аналогично.
2H₂N-CH₂-COOH → H₂N-CH₂-CO-NH-CH₂-COOH + H₂O — поликонденсация, выделяется вода.
Орбита оценит уровень по каждой из 34 тем ЕГЭ и сама подберёт, что решать дальше. Первая диагностика — 12 задач, регистрация по логину, почту не спрашиваем.
Начать бесплатно